（二）真核细胞
真核细胞较原核细胞发展完善，具有核膜，可将核物质与胞质截然分开，形成真正核的结构；并具有一定生理功能的细胞器。
1.生活细胞只能在光学显微镜下游离于等渗液或细胞培养液中观察。可见有一清晰的核，核内含有一个或数个核仁，细胞核外被核膜与胞质分开。细胞分裂前，核内可出现染色体。细胞质是无定形的均匀溶胶物质，边缘部分者称为外质，比较坚韧，不含颗粒；中央部分者称为内质，黏滞性较低，含有各种颗粒，如线粒体、脂滴、卵黄体、色素和分泌颗粒等。
2.固定细胞利用固定剂可将细胞临死前生理状态下的结构和化学成分尽可能完整地保存下来。透射电镜下，依细胞结构本身的性质、来源及彼此间关系，可将细胞分为膜相结构和非膜相结构。膜相结构包括质膜、内质网（包括粗面内质网和滑面内质网）、高尔基复合体、溶酶体、微体和核膜。非膜结构保哦卡核糖核蛋白体、中心体、微管、微丝、细胞基质、核仁、染色体和核基质。
（三）原核细胞与真核细胞特征的比较
原核细胞与真核细胞最突出的差别在于是否有核膜包被和核仁的存在，DNA裸露与否和是否与蛋白质结合；是否有膜性细胞器；原核细胞为无丝分裂，真核细胞为有丝分裂。
五、细胞的基本结构
在光镜下观察，细胞基本结构包括细胞膜、细胞质、细胞核三部分。在电镜下观察，一般将细胞分为膜相结构和非膜相结构两部分。细胞表面的细胞膜及细胞内各细胞器的膜（称细胞内膜）通称为生物膜。
（一）细胞膜
细胞膜是细胞外层界膜。厚6～10nm。其基本结构是以脂质双分子层为骨架，蛋白质团块或嵌合在脂质双分子层中，或镶在其表面。膜为动态的流动结构。细胞膜主要由类脂和蛋白质及糖组成。类脂以磷脂为主要成分，另有胆固醇、糖脂。它们都是两性分子；含亲水性极性基团的一端向外，含疏水性非极性基团的一端向内排列，以此构成脂质双分子层。膜的功能主要由膜蛋白决定，特别是离子通道受体、质子泵等。膜上的糖蛋白和糖脂与细胞免疫细胞识别、细胞连接等密切相关。
膜的功能主要有物质跨膜转运和信息跨膜传递。
物质跨膜转运又分为被动转运、主动转运和吞吐作用3种形式。信息跨膜传递是膜上各种受体的主要功能。
（二）细胞质
包括基质、细胞器和内含物3部分。
基质是细胞质的液态部分，构成细胞的内环境。细胞器有一定形态结构和特定的功能，包括内质网、核糖体、线粒体、高尔基复合体、溶酶体、微丝、微管和中心粒等。
内含物是储存在细胞内的糖原、脂滴等。
（三）细胞核
细胞核是细胞最核心的部分，遗传信息、物质代谢、分化增殖均由它控制。
（四）细胞的增殖
细胞的增殖是指一个细胞分为两个新细胞的过程。细胞从前一次分裂结束起到下一次分裂结束止所经历的过程，称细胞周期。一个周期一般又分为G1、S、G2、M四个阶段。其中M期是有丝分裂期，它又可分为前期、中期、后期、末期四段。G1、S、G2三期合称间期。G1期是DNA合成前期；S期是DNA合成期；G2期是DNA合成后期。
（五）核糖体
它是一种颗粒状细胞器，由RNA和蛋白质组成，是细胞合成蛋白质的主要场所。颗粒呈椭圆形，直径20～30nm。每个核糖体均由大小两个亚基（或亚单位）构成。其大亚基附着在内质网膜上。按离心时沉降系数的不同，真核细胞的核糖蛋白体分为40S亚单位和60S亚单位。原核细胞的核糖体则分为30S亚单位和50S亚单位。哺乳类培养细胞中每个细胞约有10个核糖体。
在蛋白质合成时，核糖体上可能存在4个活性部位：①供位（P位）是肽基结合位置，也称肽酰位；②受位是氨酰基结合部位，即A部位；③肽基转移酶中心；④GTP酶活性部位。
氨基酸、蛋白质和酶
一切有生命的物质都含有生物大分子蛋白质和核酸，因此生物大分子是生命的标志，是生命与非生命在化学组成上的分界。
一、蛋白质的元素组成
各种不同来源的蛋白质经元素分析，其元素的组成都很相似。它们均含有碳、氢、氧、氮，大多数蛋白质含有硫，有些蛋白质含有磷，少数含有铁、铜、锰、锌、钴、钼等金属，个别还含碘。
各种蛋白质的含氮量较为恒定，一般为13%～19%，平均为16%，即100g蛋白质中约有16g氮；反过来，1g氮就相当于6.25g蛋白质。因此，只要测出样品中的含氮量，就能算出其中蛋白质的含量。
二、氨基酸
氨基酸是蛋白质的基本结构单位。
（一）氨基酸的结构特点
组成天然蛋白质的氨基酸有20种，在氨基酸分子中与－COOH相连的“C”称α-碳原子。它们的分子结构有一部分相同，即氨基酸都结合在α-碳原子上，因此，称为α-氨基酸。除甘氨酸外，其他所有氨基酸的α-碳原子均为不对称碳原子，因此，形成不同的构型，具有光学异构现象。构成天然蛋白质的氨基酸都属于L-型，故称为L-α-氨基酸。由于氨基酸在α-碳上既有氨基又有羧基，因此都具有两性解离性质。
（二）氨基酸的分类
以下两种分类方法较为常用。
1.按氨基酸的化学结构分类根据结构不同，可分为脂肪族氨基酸、芳香族氨基酸和杂环族氨基酸三大类。
2.按氨基酸R侧链的理化性质分类
1）非极性疏水性氨基酸有甘氨酸、丙氨酸、缬氨酸、异氨酸、亮氨酸、脯氨酸、苯丙氨酸等7种。
2）极性中性氨基酸有色氨酸、丝氨酸、酪氨酸、半胱氨酸、蛋氨酸、天冬酰胺氨酸、谷氨酰胺、苏氨酸等8种。
3）酸性氨基酸有谷氨酸和天冬氨酸2种。
4）碱性氨基酸有精氨酸、组氨酸和赖氨酸3种。
三、蛋白质的分子结构
蛋白质的结构可分为蛋白质的一级结构和蛋白质的空间结构（蛋白质二级、三级和四级结构），即由其特有结构而定。
（一）蛋白质的一级结构
蛋白质的一级结构是指蛋白质多肽链中氨基酸的排列顺序。
蛋白质分子中氨基酸之间以肽键（-CO-NH-）方式相连。肽键是由一个氨基酸的α-羧基与相邻的另一个氨基酸的α-氨基脱水缩合而形成的共价键。
肽键中C-N键虽然是单键，但具有部分双键的性质，所以这个键是不能转动的。因此，肽键中的碳及其连接的氧原子，氮及其连接的氢原子和两边相邻的两个α-碳原子都处于一个平面上，该平面称为肽平面。
氨基酸通过肽键连结起来的化合物称为肽。由两个氨基酸组成的肽叫二肽，由三个氨基酸形成的肽叫三肽，由多个氨基酸形成的肽叫多肽或多肽链。
肽链中的每个氨基酸部分由于参与肽键的形成，已不是完整的氨基酸分子，故称氨基酸残基。多肽链中由肽键连成的长链，称为多肽骨架或主链；各氨基酸残基的R基团部分，统称为侧链。
在一条多肽链中含有自由α-氨基的一端称为N-末端，而含有自由α-羧基的一端称为C-末端。在书写蛋白质或多肽链结构时，通常把N-末端写在结构的最左端，C-末端写在最右端。
例如人胰岛素的一级结构是两条多肽链以二硫键相连而成。A链含21个氨基酸残基，B链含30个氨基酸残基。
（二）蛋白质的二级结构
蛋白质的二级结构是指多肽链的主链骨架在空间经过螺旋卷曲或折叠，由以氢键为主的次级键来加以维系的空间结构。二级结构的主要形式有α-螺旋、β-折叠和β-转角等。
（三）蛋白质的三级结构
蛋白质的三级结构是在二级结构的基础上进一步折叠、盘曲成更复杂的立体结构。三级结构主要由氨基酸残基侧链基团之间相互作用所形成的次级键来维持稳定。这些次级键主要是盐键、氢键、疏水键和二硫键等。多数蛋白质三级结构的构象近似球形，分子中的亲水基团相对集中在分子内部。因为不同蛋白质的氨基酸残基侧链基团不同，所以各种蛋白质三级结构构象也各不相同，并与其功能密切相关，其三级结构均具备生物学活性。
例如，肌红蛋白是哺乳动物肌肉中输送氧的蛋白质，它在功能和结构上和血红蛋白极为相近。肌红蛋白由一条多肽链构成，有153个氨基酸残基和一个血红素辅基。多肽链经过8次折叠弯曲，其中5段多肽链形成α-螺旋，盘绕成为一个球状蛋白，即为其三级结构，该三级结构就是一完整的肌红蛋白分子，起输送氧的作用。
（四）蛋白质的四级结构
蛋白质的四级结构是由两个或两个以上具有三级结构的多肽链以非共价键相互结合而形成的单位。四级结构中的每个三级结构单位称为一个亚基或亚单位。由两条以上肽链组成的蛋白质，或者说由两个以上亚基组成的蛋白质，只有当其四级结构形成后才具备生物学活性。如血红蛋白，它由4个与肌红蛋白十分相似的三级结构单位（亚基）组成，但其三级结构并无输送氧功能，必须构成四级结构后才能输送氧。
蛋白质的亚基有的是相同的，有的是不同的。如过氧化氢酶由4个相同的亚基组成；血红蛋白则由两个α-亚基和两个β-亚基组成。
四、酶
（一）酶的概念
酶（E）是生物催化剂。酶是活细胞合成的具有催化功能的蛋白质。酶所催化的反应称为酶促反应。被酶催化的物质称为底物（S），反应的生成物称为产物。酶的催化能力称为酶的活力，又称酶的活性。酶受到某些因素影响，失去催化能力，称为酶的失活。
作为生物催化剂，酶有以下显著特点：①催化效率很高；②特异性很强；③敏感性很高；④其作用受许多调节机制控制。
（二）酶的活性中心和必需基团
酶是具有一定空间结构的蛋白质大分子，但能与底物结合并进行催化作用的结构只是酶分子的某些特殊部分，这些部分又称为酶的活性中心，又叫酶的活性部位。它是酶起催化作用的关键部位。其他部分则多半对酶分子的空间结构起维系作用。
酶的表面分布着许多化学基团，只有少数的化学基团才与酶的活性直接有关，称为酶的必需基团。常见的有咪唑基、羟基、巯基、羧基等。通过酶蛋白分子空间结构的形成，使必需基团集中到特定区域，形成活性中心。对于需要辅酶的酶，活性中心还应包含辅酶或辅酶分子上的某一部分结构。某些含金属的酶，金属离子也属于活性中心的一部分。
（三）酶原及酶原激活
有的酶当其肽链在细胞内合成之后，即可自发地折叠成一定的空间结构，表现出全部的酶活性。然而，有些酶在细胞内首先合成分泌出来的只是它的无活性前体，必须在某些因素参与下，经过水解从而使其构象发生改变，才表现出酶的活性。这种无活性的酶前体称为酶原。将酶原转变成有活性的酶的过程称为酶原激活。这实质上是酶的活性中心形成或暴露的过程。
（四）激活剂的影响
凡是能提高酶活性的物质称为酶的激活剂。许多酶的激活剂是一些金属离子，如K＋、Mg2＋、Mn2＋、Ca2＋等，它们多数是酶的辅助因子或酶与底物结合的桥梁，是酶促反应必不可少的。少数激活剂为负离子，如氯离子可提高淀粉酶的活性。
（五）抑制剂的影响
凡是能抑制酶活性但并不使酶变性的物质称为酶的抑制剂（I）。抑制剂作用可分为可逆性抑制与不可逆性抑制。
1.可逆性抑制这种抑制是抑制剂与酶以非共价键结合而引起酶活性的降低或失活，除去抑制剂后，酶的活性又可恢复。包括竞争性抑制作用与非竞争性抑制作用两类。
（1）竞争性抑制作用当抑制剂的化学结构与底物相似时，二者可相互竞争与酶活性中心的结合，但酶的活性中心不能同时既与抑制剂又与底物结合。当抑制剂与酶形成复合物（EI复合物）后，就减少了底物与酶的复合物（中间产物）浓度，反应速度因此下降。但若增加底物的浓度则可抵消或解除抑制剂的抑制作用。抑制作用的大小既取决于抑制剂浓度与底物浓度之比，也受二者与酶活性中心亲和力的影响。
（2）非竞争性抑制作用非竞争性抑制剂与底物结构上并无相似之处，它可以结合到游离酶上，也可结合到酶与底物的复合物上，但都结合在活性中心之外的部分。抑制剂与酶结合后，也不妨碍再与底物结合。但所形成的酶、底物、抑制剂三元复合物（ESI复合物）不能进一步分解，酶分子不能再次发挥作用，从而使反应速度下降。其抑制作用的程度取决于抑制剂本身的浓度，其抑制作用也不能用增加底物浓度的方法消除，故称非竞争性抑制作用。
2.不可逆抑制
抑制剂与酶以共价键紧密结合，从而破坏了酶的催化功能或与底物的结合，使酶失去活性。这种抑制为不可逆的，即使抑制剂浓度很低，但只要比酶过量，即可达到完全抑制。这种抑制不能用透析等物理方法解除，只能采用相应解毒剂，通过化学反应与抑制剂结合，将抑制剂从复合物中取代出来，才可使酶恢复原有的结构。
（1）非专一性不可逆抑制抑制剂与酶分子中的一类或几类必需基团进行共价结合，使酶失去活性。如重金属Hg2＋、Ag＋、Pb2＋、As2＋等化合物，能与酶的巯基进行不可逆共价结合，许多以巯基作为必需基团的酶会因此受到抑制。
（2）专一性不可逆抑制抑制剂专一作用于某酶的活性中心或必需基团，进行共价结合从而抑制酶的活性。常见的有机磷农药有二异丙基氟磷酸（DFP）、敌百虫、杀螟松等，主要对胆碱酯酶有强烈抑制作用。当胆碱酯酶活性中心的丝氨酸残基被其磷酰化后，酶的活性即被抑制。此时胆碱能神经末梢分泌的乙酰胆碱不能及时分解，过多的乙酰胆碱会导致一系列胆碱能神经过度兴奋的症状。解磷定（2-PAM-I）和氯磷定（2-PAM-Cl）等药物分子中含有肟基（-CH=NOH），可与有机磷杀虫剂结合，使酶和有机磷杀虫剂分离而复活。
